Proteínas
de Membrana
Las proteínas de membrana pueden ser extrínsecas o
intrínsecas. Las extrínsecas se encuentran enteramente
fuera de la membrana pero unidas a ella por uniones tipo puente
hidrogeno, van der Waals o iónicas. Las intrínsecas embebidas
en la membrana. Muchas se extienden desde una cara a la otra de
la membrana y se conocen como proteínas de transmembrana.
Las células constantemente bombean iones hacia afuera o
adentro a traves de su membrana plasmática. En realidad,
mas del 50% de la energía que consume nuestro cuerpo es usado
por las células nerviosas de nuestro cerebro para mantener las
"bombas" que no hacen otra cosa que transportar iones a
través de sus membranas. ¿Como pueden los iones ser
transportados a través de una membrana impermeable a los mismos?
Las células contienen proteínas que están embebidas en la
bicapa lipídica de sus membranas plasmáticas y se extienden de
un lado al otro de las mismas.
Estas proteínas de transmembrana pueden funcionar
transportando iones de diferentes maneras. Pero, ¿como pueden
"lidiar" con el hecho de la extremadamente desfavorable
situación energética que se presenta cuando un ion debe
atravesar la región hidrofobica de la membrana plasmática?
Si examinamos el detalle de la estructura de muchas proteínas
de transmembrana , veremos que a menudo poseen tres diferentes
dominios, dos hidrofílicos y uno hidrofóbico.
Un dominio hidrofílico (formado por aminoácidos
hidrofílicos) en el extremo N-terminal se proyecta al medio
externo, el dominio hidrofóbico en el medio de la cadena
peptídica (a menudo solo tiene unos 20 - 30 aminoácidos) esta
atravesando la membrana plasmática y un dominio hidrofílico en
el extremo C-terminal que protruye al citoplasma.
El dominio de transmembrana, en razón de que sus aminoácidos
tienen cadenas laterales hidrofóbicas, se encuentran
"confortables" en la capa hidrofobica de la membrana
plasmática.
Dado que estos dominios transmembranosos "anclan" la
proteína a la bicapa lipídica , estas proteínas no flotan
libremente y no pueden aislarse sin primero disolver la bicapa
lipídica con detergentes.
Por razones que no están bien comprendidas, muchas proteínas
de transmembrana son glicoproteínas, es decir que poseen cadenas
de azucares unidas covalentemente al dominio hidrofílico que se
expone al medio externo. Una típica célula de mamífero puede
tener cientos de glicoproteínas en su membrana plasmática. Cada
una de esas glicoproteínas tienen su dominio extracelular
glicosilado (generalmente a nivel del aminoácido asparagina) con
residuos azucarados que forman cadenas con ramificaciones
complejas. Pueden tener una o mas cadenas glicosídicas.
Si bien existen proteínas que tienen un solo dominio
transmembranoso existen algunas que los tienen múltiple. Cuando
se estudia la secuencia de aminoácidos se observa que se
alternan dominios hidrofílicos (tienen aminoácidos
hidrofílicos) con dominios hidrofóbicos alternados( tienen
aminoácidos hidrofóbicos).
La cadena proteica que se embebe enteramente en la membrana,
va de un lado al otro de la membrana plasmática. Algunos les
vieron forma de serpiente de allí su nombre.
Una estructura que se observa en muchas de estas proteínas
comprende 7 dominios hidrofóbicos que se insertan en la membrana
separados por regiones hidrofílicas que forman "lazos"
que protruyen alternativamente tanto en el citoplasma, como en el
espacio extracelular.
Traducción a cargo de :
Dr. Jorge S. Raisman, lito@unne.edu.ar
Actualizado en Enero del 2000. Reproducción autorizada únicamente con fines educativos.
Documento
original del MIT,
http://esg-www.mit.edu:8001/esgbio/chapters.html
