HIPERTEXTOS DEL ÁREA DE LA BIOLOGÍA
PRINCIPAL INTRODUCCIÓN ANIMACIONES CÉLULAS BIODIVERSIDAD HERENCIA EVOLUCIÓN

Curso de Microbiología General

de Enrique Iáñez

Versión en pdf para impresión 

EXPRESIÓN DE LA INFORMACIÓN GENÉTICA Y EXPORTACIÓN DE PROTEÍNAS 


Barra de exploración

Principal ] Arriba ] Concepto e historia de la Microbiología ] Los microorganismos en el mundo vivo ] La célula procariota ] Curso de Microbiología General ] Biosíntesis y crecimiento de la pared celular ] Membrana citoplasmática y transporte de nutrientes ] Inclusiones citoplasmáticas ] Cuerpos nucleares. El genóforo bacteriano ] [ Expresión genética y exportación de proteínas ] Flagelos, fimbrias, prostecas ] Endosporas y otras diferenciaciones ] Crecimiento y division celular ] Crecimiento de poblaciones bacterianas ] Metabolismo energético bacteriano ] Desinfectantes y antisépticos ] Quimioterápicos y antibióticos ] Resistencia bacteriana a los antibióticos ] Regulación genética en las bacterias ] Mutación y supresión en bacterias ] Recombinación ] Transformación ] Transducción ] Conjugación bacteriana ] BIBLIOGRAFÍA DE MICROBIOLOGÍA GENERAL ]


CONTENIDOS

TRANSCRIPCIÓN | TRADUCCIÓN: EL RIBOSOMA, SÍNTESIS DE PROTEÍNAS | PLEGAMIENTO DE LAS PROTEÍNAS: PAPEL DE LAS "CHAPERONAS"| SECRECIÓN DE PROTEINAS: EXPORTACIÓN DE PROTEÍNAS A TRAVÉS DE LA MEMBRANA CITOPLÁSMICA, SECRECIÓN DE PROTEÍNAS AL MEDIO EXTRACELULAR

       

La mayor parte del genomio bacteriano consta de genes y conjuntos de genes. La mayoría de ellos son genes que codifican proteínas, bien sean estructurales o enzimáticas. La "ruta" de expresión por la que la secuencia de un gen se decodifica hasta proteína consta de dos fases: transcripción y traducción.

Un concepto muy importante a tener ya en cuenta, y que distingue la organización genética procariótica de la eucariótica es que los genes bacterianos relacionados con una misma función genética suelen estar agrupados de forma contigua, formando una unidad de transcripción y de regulación genética que se denomina operón.

 

1. TRANSCRIPCIÓN | a Contenidos

(Daremos aquí sólo unos conceptos básicos, que ampliaremos en el primer capítulo de la sección de Genética Bacteriana, aparte de remitir al lector a cursos generales de genética y bioquímica).

La transcripción es la fase de la expresión genética que produce copias del mensaje codificado en el ADN en forma de ARN mensajero. Las enzimas que realizan este proceso se denominan genéricamente ARN-polimerasas.

Durante la transcripción la ARN polimerasa emplea las reglas de emparejamiento de bases entre los desoxirribonucleótidos del ADN-molde y los ribonuclótidos que va incorporando al ARN:

  • A del molde se empareja con U (uracilo, que "sustituye" a la T en el ARN)
  • C del molde se empareja con G
  • T del molde se empareja con A
  • G del molde se empareja con C

Estos emparejamientos son transitorios (mientras está actuando la ARN polimerasa). El resultado final es una cadena de ARN libre cuya secuencia es complementaria de la cadena de ADN-molde.

La ARN polimerasa de eubacterias consta de:

  • un núcleo o corazón formado por cuatro polipéptidos (a 2 ß ß');
  • una subunidad s (sigma) que, al unirse al núcleo permite que la holoenzima pueda reconocer una secuencia situada al inicio del operón, concretamente una secuencia de reconocimiento denominada promotor. Tras la unión al promotor, la holoenzima de la ARN polimerasa puede iniciar la transcripción.

Debido a la estructura en operones de los genes bacterianos, los ARN correspondientes a muchos operones son policistrónicos, es decir, en un mismo ARNm está transcrita la información de los distintos genes de ese operón.

Cada célula de Escherichia coli tiene, por término medio, unas 2000 moléculas de núcleos de ARN-polimerasa. Si tenemos en cuenta que el genoma de esta bacteria posee unos 4000 genes, esto significa que no todos los genes están activos al mismo tiempo. De hecho, la bacteria está eligiendo los genes que se transcriben y los que no. Esta especificidad funcional a la hora de la transcripción, se logra en dos pasos:

  • en el primero, el núcleo de la polimerasa se une a uno de los tipos de subunidad s, con su capacidad de reconocimiento y unión a un tipo de promotor (pero no a otros);
  • como veremos en el capítulo 22, para que la holoenzima pueda transcribir eficientemente muchos operones, requiere el concurso de una o más proteínas especializadas (factores de transcripción o activadores de la transcripción).

 

Subunidad sigma (s)

Tamaño (nº de aminoácidos)

Gen que la codifica

Genes reconocidos por la correspondiente holoenzima

s70 (sD)

613

RpoD

Genes expresados durante fase exponencial

s54 (sN)

478

RpoN

Genes expresados durante desequilibrio de nitrógeno

s38 (sS)

362

RpoS

Genes de fase estacionaria

s32 (sH)

284

RpoH

Genes de respuesta al calor (heat-shock)

s28 (sF)

239

RpoF

Genes de quimiotaxis y flagelos

s24 (sE)

202

RpoE

Genes de proteínas extracitoplásmicas y periplásmicas

s18 (sFecl)

173

fecl

Genes extracitoplásmicos y de captación de hierro

 

La subunidad empleada en la transcripción de los genes durante la fase exponencial de crecimiento es la s70.

 

2. TRADUCCIÓN | a Contenidos

Tan pronto como ha comenzado la transcripción de un operón, los ribosomas se unen al extremo 5' del mensajero naciente, y da comienzo enseguida la traducción del mensaje (observar las micrografías electrónicas). Esto constituye otro rasgo distintivo de la expresión genética en procariotas: la transcripción y la traducción están estrechamente acopladas. Igualmente característico de las bacterias es el hecho de que el primer aminoácido que se incorpora no es la metionina, sino la N-formil-metionina.

2.1 LA MAQUINARIA DE TRADUCCIÓN: EL RIBOSOMA

Como ya vimos, en las micrografías electrónicas de cortes finos de bacterias el citoplasma aparece muy granulado, correspondiendo estos granos a los 10.000 a 15.000 ribosomas que posee cada célula (dependiendo de la fase de crecimiento).

El ribosoma es probablemente el complejo supramacromolecular más estudiado, a pesar de lo cual, y debido a su extraordinaria complejidad, aún reserva una buena cantidad de aspectos no totalmente comprendidos.

Nos referiremos a la composición y estructura del ribosoma eubacteriano (concretamente, de la especie en que está mejor estudiado: Escherichia coli, por supuesto).

El ribosoma está compuesto de un 63% de ARN (que a su vez representa más del 90% del ARN total de la bacteria) y un 37% de proteínas. El ribosoma eubacteriano posee un coeficiente de sedimentación de 70S, frente al de 80S de los ribosomas citoplásmicos eucarióticos. Bajando la concentración de iones Mg++ cada ribosoma se disocia en sus dos subunidades: la pequeña (30S) y la grande (50S). In vivo esta disociación ocurre cada vez que se completa la síntesis de una molécula de proteína, para volver a unirse las dos subunidades al inicio del mensaje de otro gen.

Múltiples técnicas moleculares (algunas relativamente recientes) permiten desentrañar aspectos de los ribosomas:

  • difracción de rayos X;
  • difracción de neutrones;
  • inmunoelectromicroscopia.

Subunidad pequeña (30S)

Papeles:

      Está implicada principalmente en decodificar la información del ARNm.

      Contiene los sitios de unión para los ARNt cargados.

      Tiene un papel central en el inicio de la traducción.

Composición y estructura:

      Contiene un solo tipo de ARN: el ARNr 16S, con una característica estructura secundaria con zonas de emparejamiento intracatenario (de cadena doble) y bucles.

      Posee 21 tipos de proteínas, denominadas S1, S2 ... S21. Las posiciones relativas de algunas de estas proteínas han podido ser "cartografiadas" en el conjunto de la estructura de la subunidad 30S por las técnicas citadas arriba.

Subunidad grande (50S)

Papeles:

      Interviene principalmente en la formación del enlace peptídico entre el aminoácido situado en el sitio A (ligado a su ARNt) y el péptido naciente (unido a un ARNt) del sitio P.

Composición y estructura:

      Posee tres tipos de ARN: ARNr 23S y ARNr 5S, cada uno con su correspondiente y peculiar estructura secundaria (En general, los ARNr presentan abundantes zonas de emparejamientos intracatenarios y bucles de cadena sencilla).

      Contiene 32 tipos de proteínas diferentes, denominadas L1 ... L32. La L7 y la L12 tienen la misma secuencia, pero la L7 está modificada químicamente en su extremo amino por unión con un radical acetilo. Con excepción de L7/L12, que están presentes en 4 copias cada una, las demás aportan una sola molécula cada una a la subunidad grande. Véase en la figura la localización de algunas de estas moléculas dentro de la estructura global.

      La secuencia primaria y la estructura secundaria de los ARNr están muy conservados evolutivamente: hay pocas diferencias entre bacterias muy alejadas desde el punto de vista filogenético (¿Podría el alumno explicar el porqué de esta notable conservación química y estructural?). Parece ser que el papel principal de los ARNr es suministrar un "núcleo" sobre el que se van ensamblando ordenadamente las proteínas ribosómicas, interaccionando con sitios específicos de los ARN y con otras proteínas.

      Recientemente se están acumulando pruebas de que el ARNr pueda jugar, además, algún papel funcional, aparte del estructural:

      El ARNr 16S, además de unirse por su extremo 3' con la secuencia de Shine-Dalgarno del extremo 5' del ARNm, parece representar un papel en la terminación de la síntesis de proteínas.

      El ARNr 23S tiene un papel en la elongación, interaccionando con factores EF. Incluso existe la sospecha de que es una ribozima necesaria para la actividad peptidil-transferasa.

 

2.2 EL MECANISMO DE LA SÍNTESIS DE PROTEÍNAS

Aún no tenemos un cuadro completo de cómo coordina el ribosoma la compleja serie de reacciones que forman parte de la traducción: unión y liberación de los ARNt, transpeptidación, movimientos coordinados del molde de ARNm y del péptido naciente, etc. Sin embargo, el intenso estudio al que se están sometiendo el ribosoma y el proceso de la traducción desde los años 60 ha permitido notables profundizaciones. El alumno de biológicas puede recurrir a los conocimientos que se imparten en otras asignaturas de la Licenciatura (Bioquímica, Genética, Biología Molecular) y a alguno de los excelentes textos modernos (Alberts y otros: "Biología Molecular de la célula"; Darnell y otros: "Biología Molecular y Celular"; Stryer: "Bioquímica"; Rawn; "Bioquímica"; Voet y Voet: "Bioquímica"; Watson y otros: "Molecular Biology of the Gene"). Nosotros, para evitar solapamientos y reiteraciones, renunciamos a tratar aquí estos aspectos de la traducción, aunque los repasaremos cuando tratemos el tema de los antibióticos que actúan inhibiendo la síntesis de proteínas. Por supuesto, animamos al alumno a abordar la lectura de algún artículo de revisión sobre aspectos concretos y novedosos de este tema (véase la bibliografía adjunta).

 

3. EL PLEGAMIENTO DE LAS PROTEÍNAS: PAPEL DE LAS PROTEÍNAS CELADORAS ("CHAPERONAS") | a Contenidos

Hasta hace poco se pensaba que el polipéptido naciente adquiría espontáneamente su configuración funcional al ser sintetizado en el ribosoma. Pero hoy se sabe que tanto el correcto plegamiento de las proteínas como su adecuado ensamblaje en complejos requiere el concurso de unas proteínas especiales, conocidas como proteínas celadoras o "carabinas moleculares", debido a que su papel es vigilar y eventualmente corregir el plegamiento. (Se está imponiendo, para denominarlas, la castellanización de su nombre inglés: chaperonas, procedente de chaperones). Estas proteínas están presentes en todos los seres vivos. Algunas de ellas se inducen ante determinados estrés ambientales; de hecho se descubrieron como proteínas inducibles ante un aumento de temperatura, por lo que se denominaron como proteínas del choque térmico ( con su acrónimo ingés Hsp).

En Escherichia coli se han estudiado especialmente la DnaK, DnaJ, GroEL y GroES. Parece que actúan de un modo secuencial:

La DnaK y la DnaJ se unen al polipéptido naciente, protegiendo sus dominios hidrofóbicos respecto del solvente, para evitar la formación de agregados.

A continuación, la GrpE facilita la disociación del complejo DnaK·DnaJ·polipéptido.

El polipéptido pasa a GroEL y GroES, que catalizan la correcta isomerización, de modo que la proteína adquiere su plegamiento nativo biológicamente activo.

4. SECRECIÓN DE PROTEÍNAS EN PROCARIOTAS | a Contenidos

Las proteínas que no van a formar parte del citoplasma, han de ser "encarriladas" a su localización celular correspondiente. En el caso de las bacterias Gram-negativas, estas localizaciones extra-citoplásmicas pueden ser:

  • De membrana citoplásmica
  • Periplásmicas
  • Membrana externa
  • Proteínas secretadas al medio.

Para ello las bacterias cuentan con sistemas de exportación de proteínas. Las proteínas cuya localización final es alguna de las envueltas bacterianas (membrana citoplásmica, periplasma y membrana externa) y las que deben excretarse al medio disponen, cuando acaban de ser sintetizadas (o aún están siendo sintetizadas por los ribosomas) de una secuencia señal que las capacita para ser exportadas. Por eso, este reparto se suele denominar como ruta de exportación general dependiente de péptido señal. En el caso de las proteínas de periplasma y de membrana externa esta secuencia señal, en el extremo aminoterminal original, es rota durante el tránsito a través de la membrana citoplásmica.

4.1 EXPORTACIÓN DE PROTEÍNAS A TRAVÉS DE LA MEMBRANA CITOPLÁSMICA

La exportación de una proteína suele ocurrir cuando ésta aún no ha terminado de ser sintetizada por el ribosoma (pero a diferencia de la secreción de proteínas en el retículo endoplásmico de los eucariotas, en procariotas el acoplamiento entre traducción y secreción no es muy estrecho).

Las proteínas a exportar, antes de su transporte se suelen denominar pre-proteínas. Las pre-proteínas se caracterizan por poseer un extremo aminoterminal que no va a formar parte de la proteína madura, porque conforme la pre-proteína atraviese la membrana, el aparato de exportación corta, dejando el llamado péptido líder o secuencia-señal para la exportación, y el resto de la proteína atraviesa la membrana. Aunque las secuencias señal de las distintas proteínas no tienen ninguna homología, sí existen una serie de rasgos comunes que permiten realizar el "retrato robot" de este tipo de secuencia:

  • Su longitud está entre 15 y 30 aminoácidos.
  • Uno o más aminoácidos básicos en el extremo aminoterminal.
  • La parte central consta de 6 o 7 aminoácidos hidrofóbicos.
  • La parte carboxiterminal es hidrófila, y contiene la zona reconocida y cortada por la peptidasa del líder.

El aparato para la exportación de la proteína consta de una serie de proteínas llamadas proteínas Sec. Las principales proteínas Sec parece que forman un complejo en la membrana citoplásmica:

  • SecA: es una proteína periférica ligada al lado citoplásmico de la membrana. Cuando se une a ATP adquiere una configuración que la capacita para unirse a la pre-proteína y a la SecY.
  • SecY: es una proteína grande, integral de membrana, a la que atraviesa 10 veces.
  • SecE: también es una proteína integral (atraviesa tres veces), muy conservada evolutivamente en todas las eubacterias, lo que indica que es un componente central del aparato de exportación. Puede que forme de alguna manera un "canal para la exportación".

Durante su tránsito a través del sistema Sec, una proteasa especial, llamada endopeptidasa del líder o peptidasa Lep, rompe al final de la secuencia señal de la pre-proteína, y la proteína madura pasa al otro lado de la membrana citoplásmica. La Lep es una proteína integral de membrana, pero tiene su sitio activo ya inmerso en el periplasma.

Modelo hipotético del funcionamiento del sistema de exportación (Murphy y Beckwith, 1997)

  1. Las proteínas exportables se sintetizan como pre-proteínas, con una secuencia señal (péptido líder) en su extremo aminoterminal. Al parecer, una primera función de esa secuencia es retrasar el plegamiento de la proteína naciente.
  2. La pre-proteína sin plegar interacciona ahora con la membrana citoplásmica, y en concreto con el aparato de secreción. Esa interacción está facilitada por la porción hidrófoba central de la secuencia señal (que permitiría una mejor inserción en la bicapa lipídica).
  3. La pre-proteína, a través del péptido líder interacciona con la SecA unida ya a ATP, con lo que el complejo de secreción queda "activado".
  4. Entonces la actividad ATPasa de la SecA proporciona energía para el proceso de traslocación de la proteína. Se produce un cambio conformacional en el complejo SecA-SecY-SecE.
  5. Durante la traslocación, la proteasa Lep rompe la secuencia señal: el péptido líder se escinde y se degrada, mientras que la proteina madura pasa al otro lado de la membrana citoplásmica.

4.2 SECRECIÓN DE PROTEÍNAS AL MEDIO EXTRACELULAR

Las bacterias pueden secretar al medio proteínas extracelulares, que son importantes factores de adaptación a sus nichos ecológicos, facilitándoles la colonización y diseminación (por ejmplo, en el caso de bacterias patógenas que deben acceder a determinados tejidos del huésped y establecerse allí). Como las bacterias no tienen capacidad fagocítica, y como tampoco suelen transportar macromoléculas del medio al citoplasma, el modo habitual de aprovechar esas macromoléculas es secretando enzimas (exoenzimas) hidrolíticas al medio. Además, en el caso de muchas bacterias patógenas, secretan también enzimas que degradan componentes de los tejidos, lo cual les ayuda a dispersarse allí, e incluso algunas secretan exotoxinas (para matar células del huésped) y bacteriocinas (que matan a otras bacterias posibles competidoras en su nicho ecológico).

En el caso de las bacterias Gram-positivas, la secreción de proteínas al medio implica simplemente el sistema que hemos visto en el epígrafe anterior: la proteína atraviesa la membrana citoplásmica a través del sistema Sec, que reconoce y corta el péptido líder.

Sin embargo, en las Gram-negativas, la ruta es más compleja, ya que una vez que la proteína atraviesa la membrana citoplásmica, debe atravesar la membrana externa para acceder al medio exterior. Hay varios mecanismos para realizar esto, pero los más importantes son la ruta general de secreción y los transportadores de tipo ABC.

La mayor parte de las proteínas sintetizadas como pre-proteínas, y que han atravesado la membrana citoplásmica por la ruta Sec descrita, usan, para atravesar la membrana externa una ruta denominada ruta general de secreción. Esta ruta depende de numerosas proteínas (de 12 a 14, según las especies), y aún se desconocen muchos detalles de ella. Al parecer, las proteínas implicadas en la secreción detectan la configuración característica de alguna parte de la proteína a secretar mientras ésta se encuentra en el periplasma.

Muchas proteínas que carecen de péptido señal usan una ruta denominada de los transportadores de tipo ABC. En este sistema, las proteínas a secretar atraviesan la membrana citoplásmica y la membrana externa en un solo proceso, sin pasar por el espacio periplásmico, y usan un tipo especial de ATP-asas de membrana, junto con unas pocas proteínas auxiliares.

Hay muchos ejemplos de transportadores ABC, pero todos son proteínas de membrana citoplásmica, con un dominio hidrófobo inmerso en la membrana, y un dominio citoplásmico conservado que incluye un sitio de unión a ATP.

      (A ese dominio se le ha dado el nombre de "cassette de unión al ATP", y de ahí deriva el nombre de estas proteínas: usando el acrónimo inglés de "ATP binding cassette" resulta ABC. Este módulo está conservado incluso en organismos superiores, incluyendo humanos. En bacterias existen ejemplos de proteínas ABC no sólo implicadas en secreción de proteínas, sino en captación de sustratos exógenos, como maltosa, histidina, oligopéptidos y sideróforos de hierro).

Aparte de la proteína ABC, el sistema usa dos proteínas accesorias, una en la membrana citoplásmica y otra en la membrana externa. Los sistemas de este tipo son muy específicos: cada uno sólo transporta un tipo de proteína (ello se refleja incluso en la organización genética, en la que los genes de los transportadores están junto al gen de la proteína a secretar). Al parecer, lo que reconoce el sistema (a través del transportador ABC) en la proteína a exportar es la configuración de su porción carboxiterminal.

La proteína auxiliar de la membrana interna es muy peculiar, porque al parecer sirve para juntar la membrana citoplásmica y la membrana externa: tiene un dominio aminoterminal hidrofóbico insertado en la membrana citoplásmica, seguido de una región hidrófila que atraviesa el espacio periplásmico, y termina en un dominio carboxiterminal en lámina b que podría interactuar con la membrana externa. Por esto se le ha dado el nombre de proteína de fusión entre membranas.

 

BIBLIOGRAFÍA | a Contenidos

ARTÍCULOS DE DIVULGACIÓN

CORTIJO, M., J.L. LÓPEZ LACOMBA, F. GARCÍA BLANCO, J.M. RUIZ-CABELLO (1991): Estabilidad de las proteínas. Inv. y Ciencia 183 (diciembre): 82-89.

CREIGHTON, T.E. (1991): El plegamiento de las proteínas. Mundo Científico 11 (mayo): 500-509.

DOOLITTLE, R.F. (1985): Proteínas. Inv. y Ciencia 111 (diciembre): 54-64.

GARCIA BALLESTA, J.P. (1986): El ribosoma: estructura, función y control de su actividad. En: Bioquímica y Biología molecular (coordinador: L. Cornudella). Salvat, Barcelona, págs. 381-387.

GRIVELL, L.A. (1983): ADN mitocondrial. Inv. y Ciencia (mayo): 46-58.

LAKE, J.E. (1981): El ribosoma. Inv. y Ciencia (octubre): 54-68.

RICH, A., S.H. KIM (1977): La estructura tridimensional del ARN de transferencia. Inv. y Ciencia (marzo): 42-53.

RICHARDS, F.M. (1991): Plegamiento de las proteínas. Inv. y Ciencia 174 (marzo): 26-34.

 

ARTÍCULOS DE DIVULGACIÓN SOBRE PROCESAMIENTO Y MADURACIÓN DE LOS ARNs EUCARIÓTICOS

CECH, T. (1987): Función enzimática del ARN. Inv. y Ciencia 124 (enero): 42-51.

DARNEL Jr., J.E. (1983): Maduración del ARN. Inv. y Ciencia (diciembre): 50-61.

 

ARTÍCULOS DE REVISIÓN

BEAR, D.G., D.S. PEABODY (1988): The Escherichia coli Rho protein: an ATPase that terminates transcription. Trends Biochem. Sci. 13: 343-347.

DAHLBERG, A.E. (1989): The functional role of ribosomal RNA in protein synthesis. Cell 57: 525-529.

EWBANK, J., T.E. CREIGHTON (1992): Protein folding by stages. Current Biol. 2: 347-349.

FATH, M.J., R. KOLTER (1993): ABC transporters: bacterial exporters. Microbiol. Rev. 57: 995-1017.

GARCIA BALLESTA, J.P. (1986): El ribosoma: estructura, función y control de su actividad. En: Bioquímica y Biología molecular (coordinador: L. Cornudella). Salvat, Barcelona, págs. 381-387.

GOLD, L., G. STORMO (1987): Translational initiation. En: "Escherichia coli and Salmonella typhimurium. Cellular and molecular biology". (F.C. Neidhart, ed.). American Society for Microbiology. Washington, D.C. (1987), págs. 1302-1307.

GOTTESMAN, S. (1987): Regulation by proteolysis. En: "Escherichia coli and Salmonella typhimurium. Cellular and molecular biology". (F.C. Neidhart, ed.). American Society for Microbiology. Washington, D.C. (1987), págs. 1308-1312.

GOTTESMAN, S. (1989): Genetics of proteolysis in Escherichia coli. Ann. Rev. Genet. 23: 163-198.

HARTL, F.-U., M. WIEDMAN (1993): A signal recognition particle in Escherichia coli? Current Biol. 3: 86-89

HERSHEY, J.W.B. (1987): Protein synthesis. En: "Escherichia coli and Salmonella typhimurium. Cellular and molecular biology". (F.C. Neidhart, ed.). American Society for Microbiology. Washington, D.C. (1987), págs. 613- 647.

HIRST, T.R., R.A. WELCH (1988): Mechanism for secretion of extracellular proteins by Gram-negative bacteria. Trends Biochem. Sci. 13: 265-269.

MURPHY, CH. K., J. BECKWITH (1997): Export of proteins to the cell envelope in Escherichia coli. En: "Escherichia coli and Salmonella typhimurium. Cellular and molecular biology" (2ª edición). (F.C. Neidhart, ed.). American Society for Microbiology. Washington, D.C., págs. 967-978.

NOLLER, H.F., M. NOMURA (1987): Ribosomes. En: "Escherichia coli and Salmonella typhimurium. Cellular and molecular biology". (F.C. Neidhart, ed.). American Society for Microbiology. Washington, D.C. (1987), págs. 104-125.

PRUSS, G.J., K. DRLICA (1989): DNA supercoling and prokaryotic transcription. Cell 56: 521-523.

PUGSLEY, A.P. (1993): The complete general secretory pathway in Gram-negative bacteria. Microbiol. Rev. 57: 50-108.

ROTHMAN, J.E. (1989): Polypeptide chain binding proteins: catalysts of protein folding and related processes in cells. Cell 59: 591-601.

SCHIMMEL, P. (1989): RNA pseudoknots that interact with components of the translation apparatus. Cell 58: 9-12.

VRIJE, G.J. de, A.M. BATENBURG, J.A. KILLIAN, B. de KRUIJFF (1990): Lipid involvement in protein translocation in Escherichia coli. Molec. Microbiol. 4: 143-150.

WANDERSMAN, C. (1997): Secretion across the bacterial outer membrane. En: "Escherichia coli and Salmonella typhimurium. Cellular and molecular biology" (2ª edición). (F.C. Neidhart, ed.). American Society for Microbiology. Washington, D.C., págs. 955-966.

YAGER, T.D., P.H. von HIPPEL (1987): Transcript elongation and termination in Escherichia coli. En: "Escherichia coli and Salmonella typhimurium. Cellular and molecular biology". (F.C. Neidhart, ed.). American Society for Microbiology. Washington, D.C. (1987), págs. 1241-1271.

 Atrás ] Siguiente ]

 

Actualizado el 9 de septiembre de 1998

Ó 1997, ENRIQUE IAÑEZ PAREJA. Prohibida su reproducción, salvo con fines educativos.Se agradecen los comentarios y sugerencias. Escríbame a eianez@goliat.ugr.es

 

 

 HIPERTEXTOS DEL ÁREA DE LA BIOLOGÍA  © 1998-2007

• Universidad Nacional del Nordeste • 

Fac. de Agroindustrias, Saenz Peña, Chaco República Argentina • 

Consultas y sugerencias a los autores lito3400@yahoo.com y ana@unne.edu.ar